研究揭示桿狀病毒O-糖基化蛋白GP41調控病毒粒子裝配的機制

國際學術期刊Journal of Virology 在線發表了中國科學院武漢病毒研究所病毒學國家重點實驗室王華林團隊的最新研究成果，論文題為The functional oligomeric state of tegument protein GP41 is essential for baculovirus BV and ODV assembly（《桿狀病毒皮層蛋白GP41的寡聚化對于BV/ODV的裝配是必需的》）。

桿狀病毒是一類特異性感染昆蟲的大DNA病毒，在其感染周期中形成兩種不同類型的子代病毒粒子——出芽型病毒粒子BV和包埋型病毒粒子ODV。病毒感染細胞后在細胞核中復制和裝配形成核衣殼，一部分核衣殼經過核膜運輸至細胞膜出芽形成BV，另一部分核衣殼留在細胞核內裝配成ODV，但BV和ODV的裝配機制目前尚不清晰。

O-糖基化修飾是生物界普遍存在的一種蛋白修飾，細胞中的O-糖基化蛋白通常具有重要作用，主要參與調控受體結合、蛋白轉運、信號轉導、核孔復合物形成以及細胞骨架形成等過程。而病毒O-糖基化蛋白的功能現在仍不明確。GP41是桿狀病毒中目前發現的**一個O-糖基化蛋白，研究表明其含有豐富的O-糖基化修飾，主要定位于ODV的囊膜和核衣殼之間的皮層結構。前期研究表明GP41參與桿狀病毒核衣殼的出核運輸因而對BV形成非常重要，同時GP41是ODV的主要成分之一，但其是否參與ODV形成并不清楚。科研人員通過基因敲除的方法**闡釋了O-糖基化病毒蛋白GP41在桿狀病毒增殖過程中的作用。研究發現GP41參與BV核衣殼的出核運輸，同時對核衣殼和微囊泡相互作用形成ODV具有重要作用，缺失gp41基因導致BV和ODV都不能形成。同時，GP41在感染過程中形成寡聚體，其中三聚體被特異性包裝到子代病毒粒子BV和ODV中，推測三聚體是GP41的功能形式。進一步發現，二硫鍵和亮氨酸拉鏈是GP41形成寡聚體的關鍵結構位點（圖1）。該研究為深入解析桿狀病毒O-糖基化蛋白GP41在病毒感染中的作用和病毒的裝配機制提供了重要依據（圖2）。

論文**作者為博士生李憶夢。通訊作者為研究員王華林、副研究員王曼麗。該研究得到了中科院戰略性先導科技專項(XDB11030400)、國家自然科學基金創新群體項目(31621061)等的資助。